Influenza, svelata la struttura del “motore” dei virus di tipo B
Salute e BenessereSi chiama BM2 e gioca un ruolo fondamentale nell’azione del virus, in quanto regola il rilascio del suo materiale genetico all'interno delle cellule infette. Il risultato si deve ai ricercatori del Mit
Un team di ricercatori del Mit (Massachusetts Institute of Technology), negli Stati Uniti, è riuscito in un’impresa senza precedenti: ha catturato immagini ad alta risoluzione del virus influenzale di tipo B, riuscendo a svelare la struttura e il funzionamento del suo “motore”.
Si chiama BM2 ed è una proteina che gioca un ruolo fondamentale nell’azione del virus, in quanto gestisce il suo pH, regolando il rilascio del suo materiale genetico nelle unità cellulari infette. La scoperta, descritta sulle pagine della rivista specializzata Nature Structural and Molecular Biology, darà il via a una serie di studi finalizzati alla creazione di nuovi farmaci antivirali specifici contro questa tipologia di virus.
"Se riesci a bloccare questo canale di protoni, hai un modo per inibire l'infezione influenzale", ha spiegato Mei Hong, coordinatrice dello studio. "Avere la struttura a risoluzione atomica per questa proteina è esattamente ciò di cui i chimici e gli scienziati farmaceutici hanno bisogno per iniziare a progettare piccole molecole in grado di bloccarla”.
Classi influenzali e motori proteici
Esistono tre diverse classi di virus influenzale (A, B, C), ognuna delle quali produce una versione differente della proteina M2. Finora, la maggior parte degli studi in ambito si è concentrata sulla versione di M2 trovata nell'influenza A.
Il motore proteico dell’influenza di tipo A (AM2) è composto da una sequenza di amminoacidi diversa rispetto a BM2.
Partendo da questa diversità nella composizione, gli esperti del Mit, hanno ricercato eventuali differenze nella struttura tridimensionale.
Differenze tra AM2 e BM2
Una tra le maggiori differenze è che il canale BM2 può consentire ai protoni di fluire in entrambe le direzioni (sia in ingresso che in uscita), mentre il canale AM2 ne consente solo l’ingresso.
Per studiare la struttura di BM2, gli esperti del Mit, dopo avere incorporato la proteina in una membrana a doppio strato lipidico, l’hanno analizzata tramite l’utilizzo di uno spettroscopio di risonanza magnetica nucleare (NMR). Sono così riusciti a dimostrare che la proteina BM2 comprende quattro eliche parallele che cambiano inclinazione in base al pH dell'ambiente esterno, aprendo e chiudendo il canale.
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