Lo studio è stato condotto dai ricercatori dell’Istituto Telethon Dulbecco presso l’Università di Trento e dovrebbe permettere di trovare farmaci in grado di contrastare malattie neurodegenerative ancora incurabili
Uno studio pioneristico che praticamente, per la prima volta al mondo, ha permesso di realizzare un modello computazionale realistico che spiega nel dettaglio il meccanismo di replicazione del prione, ovvero la proteina tossica che a partire da metà anni ’80 ha conosciuto la sua notorietà nel grande pubblico per essere responsabile del cosiddetto BSE o “morbo della mucca pazza”. Il merito di questo studio va ascritto all’Università di Trento e all’Istituto Telethon Dulbecco che hanno lavorato in stretta collaborazione con l’Istituto Nazionale di Fisica Nucleare e con altri due centri accademici in Spagna (Università di Santiago de Compostela) e Canada (Università di Alberta). Finanziato da Fondazione Telethon, è stato pubblicato sulla rivista Plos Pathogens e dovrebbe consentire adesso agli esperti di andare alla ricerca mirata di farmaci abili a contrastare gravi malattie neurodegenerative, ad oggi ancora senza cura.
L’analisi dei prioni e la loro degenerazione
Tra i protagonisti italiani dello studio ci sono Emiliano Biasini, scienziato Telethon e professore associato al Dipartimento CIBIO dell’Università di Trento, Giovanni Spagnolli, studente di dottorato al Dipartimento CIBIO dell’Università di Trento e primo autore del lavoro e Pietro Faccioli, professore associato nel Dipartimento di Fisica dell’Università di Trento e affiliato all’Istituto Nazionale di Fisica Nucleare. Come si legge dal comunicato dell’università trentina, al centro della loro ricerca c’è stato lo studio dei prioni, versioni particolari di proteine in genere presenti nel cervello dei mammiferi (ma presenti anche negli uccelli) capaci di replicarsi e propagarsi in maniera molto simile a virus e batteri. Anche se l’esatto meccanismo è ancora inesplorato, gli esperti hanno appurato che queste proteine possono indurre il cambiamento della loro forma normale in una anomala: nel tempo quest’ultima forma degli aggregati che uccidono le cellule nervose, provocando gravi patologie neurodegenerative chiamate encefalopatie spongiformi trasmissibili. Tra quelle che colpiscono l’uomo, finora sono note la malattia di Creutzfeldt-Jakob, l’insonnia fatale familiare e la malattia di GerstmannSträussler-Scheinker: si tratta di malattie spontanee, genetiche o infettive molto rare, con insorgenza in età adulta. Oltre a queste è diventata famoso anche il ‘morbo della mucca pazza’ o encefalopatia spongiforme bovina, protagonista di una vera e propria epidemia a partire dalla metà degli anni Ottanta (il primo caso fu registrato nel 1986) nei bovini prima in Inghilterra e poi in tutta Europa e che ha fatto registrare anche alcuni rari casi di trasmissione all’uomo in seguito all’ingestione di carne infetta.
Un innovativo metodo di calcolo
Per determinare come il prione (conosciuto anche come "agente infettivo non convenzionale") effettivamente si possa replicare, i ricercatori hanno rivisitato la struttura delle proteine stesse e proposto un nuovo modello di conformazione in linea con i più aggiornati dati sperimentali. In un secondo momento hanno sfruttato un innovativo metodo di calcolo computazionale derivato da metodi matematici sviluppati in fisica delle particelle, per ricostruirne così il meccanismo di replicazione.
