Il risultato, ottenuto da tre studi congiunti, pubblicati sulle pagine della rivista specializzata Nature, potrebbe migliorare in futuro la progettazione e lo sviluppo di medicinali basati sulla struttura
Grazie a una rivoluzionaria tecnica per l’imaging di molecole, sono stati osservati per la prima volta al microscopio i singoli atomi di una proteina.
Il risultato, ottenuto da tre studi, pubblicati sulle pagine della rivista specializzata Nature, potrebbe migliorare in futuro la progettazione e lo sviluppo di medicinali basati sulla struttura.
La tecnica utilizzata dai ricercatori è la microscopia crioelettronica, o Cryo-EM, e rappresenta uno strumento prezioso per gli esperti del settore, in quanto consente di osservare dettagli finora visibili solo attraverso l’utilizzo di tecniche complesse e di difficile applicazione, quali la cristallografia a raggi, che ricava le strutture dai modelli di diffrazione realizzati dai cristalli proteici colpiti da raggi X.
“Questa tecnica potrebbe però richiedere mesi o addirittura anni visto il tempo necessario a cristallizzare una proteina e inoltre non tutte le catene di amminoacidi possono formare cristalli utilizzabili. Cryo-EM, invece, richiede solo che la proteina sia in una soluzione purificata", spiegano i ricercatori sulla rivista specializzata.
Le potenzialità della nuova tecnica
"La microscopia crioelettronica, o Cryo-EM, si sta affermando come strumento dominante per la mappatura delle forme 3D delle proteine. Abbiamo raggiunto il limite ultimo nel campo dell'alta risoluzione, non ci sono altre barriere da infrangere", ha commentato Holger Stark, biochimico e microscopista elettronico del Max Planck Institute for Biophysical Chemistry di Gottingen, in Germania. "Ci sono ancora molte domande e molti interrogativi da risolvere, ma questa tecnica pone sicuramente le basi per una concezione diversa della struttura atomica delle proteine", ha aggiunto John Rubinstein, biologo strutturale dell'Università di Toronto in Canada.
Prossimi obiettivi
“Credo che teoricamente sarebbe possibile raggiungere risoluzioni ancora più elevate, ma l'enorme quantità di dati che ne deriverebbe renderebbe la procedura molto poco pratica", ha commentato Radu Aricescu, tra i ricercatori che hanno condotto gli studi.
Il prossimo obiettivo dei ricercatori è quello di riuscire a semplificare e a migliorare la microscopia crioelettronica. Per esempio, cambiando la modalità di preparazione dei campioni di proteine, che vengono attualmente congelati su griglie d’oro.
"Credo che la cristallografia a raggi X manterrà un certo fascino tra gli specialisti”, conclude Stark. “Ovviamente abbiamo pro e contro per ognuno dei metodi di osservazione, e solo il caso specifico ci aiuterà a scegliere di volta in volta, ma anche se alcuni ritengono che stiamo osservando il declino dei raggi X, io sono convinto che le due tecniche potranno convivere”.
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